什麼都想懂一點2020-03-26 00:07:50酶催化底物反應時，必須首先與底物結合形成中間產物。酶與底物結合的過程是釋能反應，釋放的結合能是降低反應活化能的主要能量來源。酶活性部位的結合基團能否有效地與底物結合，並將底物轉化為過渡態，是酶能否發揮其催化作用的關鍵。
1。 誘導契合作用使酶與底物密切結合 1958年，D。 E。 Koshland提出酶-底物結合的誘導奧合假說（ induced-fit hypothesis） ，認為酶在發揮催化作用前須先與底物結合，這種結合不是鎖與鑰匙的機械關係，而是在酶與底物相互接近時，兩者在結構上相互誘導、相互變形和相互適應，進而結合並形成酶-底物複合物。此假說後來得到X-射線衍射分析的有力支援。誘導契合作用使得具有相對特異性的酶能夠結合組結構並不完全相同的底物分子酶構象的變化有利於其與底物結合，並使底物轉變為不穩定的過渡態，易受酶的催化攻擊而轉化為產物。
2。鄰近效應與定向排列使諸底物正確定位於酶的活性中心在兩 個以上底物參加的反應中，底物之間必須以正確的方向相互碰撞，才有可能發生反應。酶在反應中將諸底物結合到酶的活性中心，使它們相互接近並形成有利於反應的正確定向關係。這種鄰近效應（ prox-imity efet）與定向排列（ orientation arrangement）實際上是將分子間的反應變成類似於分子內的反應，從而提高反應速率。